Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

7 min read

Fungsi Enzim

Sejarah Enzim

Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah “enzyme”, yang berasal dari bahasa Yunani yang berarti “dalam bahan pengembang” (ragi), untuk menjelaskan proses ini.

Kata “enzyme” kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata  ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.

Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup.

Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran.  Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai “zymase” (zimase).

Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan nobel dalam bidang kimia atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya. Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut.

Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya : laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA).

Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut.

Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis.

Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasienzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni.

Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin.

Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia. Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X.

Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri.

Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965.

Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom.

Pengertian Enzim

Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi  dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein.

Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk.

Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.

Enzim ialah suatu zat yang dapat mempercepat laju reaksi dan ikut beraksi didalamnya sedang pada saat akhir proses enzim akan melepaskan diri seolah – olah tidak ikut bereaksi dalam proses tersebut.

Enzim merupakan reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam tubuh makhluk hidup karena adanya katalis yang mampu mempercepat reaksi. Koenzim mudah dipisahkan dengan proses dialisis.

Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun.

Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein.

Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).

Sifat – Sifat Enzim

Enzim memiliki sifat – sifat sebagai berikut :

  1. Enzim adalah Protein

Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik.

  1. Bekerja secara Khusus/Spesifik

Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya.

  1. Berfungsi Sebagai Katalis

Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit.

  1. Diperlukan dalam Jumlah Sedikit

Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap kali reaksi.

  1. Bekerja Bolak – Balik

Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.

Fungsi Spesifik, Nomenklatur dan Penggolongan Enzim

  • Fungsi Enzim

Yaitu sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel makhluk hidup.

  • Tata Nama dan Kekhasan Enzim

Setiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya dengan menambahkan “ase” dibelakangnya. Kekhasan enzim asam amino sebagai substrat dapat mengalami reaksi berbagai enzim.

  • Penggolongan Enzim

Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya :

Endoenzim ataau Enzim Intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel,misal dalam proses respirasi.

Eksoenzim, disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel.

Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel.

Penggolongan Enzim Berdasarkan Daya Katalisis

Oksidoreduktase, Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen.

Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase.

Transferase, enzim ini berperan mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain.

Hidrolase

Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah:

  • Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil.
  • Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).
  • Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.

Liase

Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:

  • L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.
  • Dekarboksiliase (Dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil.

Isomerase

Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu:

  • Rasemase, merubah l-alanin D-alanin
  • Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
  • Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
  • Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat
  • Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA suksinil-CoA

Struktur Enzim

Enzim seperti yang telah kita tahu merupakan protein (dengan sedikit pengecualian). Setiap enzim mempunyai konformasi yang sangat tepat dan berlainan sebagai hasil dari beberapa tingkatan struktur struktur protein.

Oleh karena itu, struktur enzim memiliki kesamaan dengan macam struktur protein. Terdapat 4 macam struktur enzim yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan struktur kuartener.

  • Struktur Primer

Struktur primer adalah rangkaian asam amino pada rantai polipeptida yang menyusun enzim

  • Struktur Sekunder

Struktur sekunder terbentuk dari ikatan kimia yang lemah seperti pada ikatan hidrogen yang terbentuk di antara atom atom di sepanjang tulang punggung (backbone) rantai polipeptida.

Struktur sekunder enzim merupakan interaksi lokal yang menghasilkan pola tiga dimensi berulang. Contoh struktur enzim sekunder adalah alfa heliks dan lembaran berlipat-beta.

  • Struktur Tersier

Struktur tersier melibatkan interaksi jarah jauh di antara rantai sisi asam amino. Struktur enzim tersier membentuk globular protein yang sangat akurat.

  • Struktur Kuartener Enzim

Struktur kuartener enzim berhubungan dengan interaksi antara dua atau lebih subunit polipeptida yang berbeda pada sebuah protein fungsional Dalam mempelajari struktur enzim, dikenal adanya situs aktif (active site).

Pengertian situs aktif adalah daerah terbatas di enzim tempat substrat atau banyak substrat berikatan dan tempat reaksi enzimatik berlangsung. Suatu situs aktif enzim dapat berupa suatu kantung atau galur di dalam molekul enzim.

Fungsi Enzim

Enzim memiliki fungsi mendasar yaitu menurunkan energi aktivasi sehingga reaksi dapat berlangsung dalam suhu atau kondisi normal.

Dengan kata lain enzim berfungsi sebagai unsur katalitik atau sebagai katalisator dalam suatu reaksi. Dalam melaksanakan katalisis ada empat langkah yang dibutuhkan enzim yaitu:

  • Substrat Berikatan dengan Enzim

Substrat berikatan dengan enzim. Substrat atau banyak substrat berikatan pada situs aktif (active site) untuk membentuk kompleks substrat-ezim.

  • Terinduksi Hingga Pas (Induced Fit)

Terinduksi hingga pas (induced fit). Enzim yang berikata ndengan substrat menginduksi perubahan bentuk enzim sehingga substrat lebih pas pada tempat yang lebih sempit di bagian situs aktif (induced fit).

Induced fit dapat didefinisikan sebagai perubahan enzim yang reversibel.

  • Katalisis

Katalisis. Saat terjadinya katalisis dalam reaksi, substrat atau banyak substrat berubah dengan cara yang spesifik, contoh dengan modifikasi kimiawi, pembelahan (cleavage) atau penggabungan substrat yang berlipat ganda.

Pada langkah katalisis ini, terdapat dua macam jenis yaitu turnover number atau pergantian jumlah dan bidirectional atau dua arah.

Pergantian jumlah yaitu katalisis terjadi sangat cepat sehingga satu molekul enzim dapat mengubah lebih dari 1000 molekul substrat per detik.

Sedangkan dua arah yaitu enzim yang sama mengatalisis reaksi tertentu dalam dua arah ke depan atau sebaliknya.

Langkah Terakhir : Produk dilepaskan

Langkah terakhir:Produk dilepaskan. Terjadinya pelepasan produk reaksi dari situs aktif, dan enzim tetap dalam bentuk aslinya.

Enzim selanjutnya dapat meninggalkan situs aktif dan digunakan kembali dengan substrat yang baru.

Mekanisme Kerja dari Enzim

Enzim dapat meningkatkan kecepatan reaksi dengan menurunkan energi aktivasi. Energi aktivasi adalah jumlah energi yang diperlukan untuk berlangsungnya suatu reaksi. Beberapa teori berikut menjelaskan tentang cara kerja enzim:

  • Lock And Key Theory (Teori Gembok Dan Kunci)

Teory ini dikemukakan oleh  Fischer (1898). Menurutnya enzim diumpamakan sebagai gembok, sedangkan substrat diumpamakan sebagai kunci.  Substrat dapat beriakatan dengan enzim jika enzim memiliki sisi aktif sebagai tempat melekat substrat.

Hubungan antara enzim dan substrat terjadi pada sisi aktivasi dan hubungan tersebut membentuk ikatan yang lemah. perhatikan skema berikut:

  • Induced Fit Theory (Teory Ketepatan Induksi)

Teori ini dikemukakan oleh Daniel Koshland. Menurutnya, sisi aktif enzim bersifat fleksible. Akibatnya, sisi aktif enzim dapat berubah bentuk menyesuaikan bentuk substrat. Teori ini sesuai dengan kerja enzim yang sesungguhnya.

Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Enzim dalam melakukan aktivitas dan fungsi enzim, terdapat beberapa faktor yang mempengaruhinya. Secara garis besar terdapat 3 faktor utama yang mempengaruhi aktivitas enzim yaitu substansi nonprotein, kondisi lingkungan optimal dan inhibitor.

Berikut penjelasan tentang faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim.

Substansi Protein Dalam Enzim

Dalam banyak reaksi yang menggunakan enzim, diperlukan adanya substansi nonprotein untuk melakukan aktivitas enzim yang seharusnya.

Substansi nonprotein ini memulai reaksi melalui ikatan molekul enzim dengan cara yang spesifik. Secara khusus terdapat 5 bagian enzim yaitu :

  1. Koenzim yang merupakan subtansi organik seperti vitamin, koenzim A, heme, dan biotin)
  2. Kofaktor yaitu substansi anorganik seperti atom logam seng, besi, tembaga.
  3. Kelompok prostetik yaitu tempat kofaktor enzim dapat berikatan dengan efektif yang merupakan bagian protein enzim.
  4. Holoenzim adalah bagian protein dan nonprotein enzim yang hadir bersamaan.
  5. Apoenzim merupakan bagian protein enzim.

Kondisi Lingkungan Optimal

Setiap enzim memiliki kondisi lingkungan yang optimal yang akan mengoptimalkan konformasi enzim yang aktif. Hingga saat ini diketahui dua poin yang dibutuhkan dalam kondisi lingkungan optimal yaitu pengaturan suhu dan pengaturan pH.

Suhu memiliki dua pengaruh utama yaitu pengaruh terhadap reaksi serta terjadinya denaturasi. Pengaruh terhadap reaksi yaitu untuk enzim pada umumnya semakin adanya peningkatan pada suhu maka akan terjadi peningkatan kecepatan reaksi, molekul bergerak lebih cepat dikarenakan kenaikan suhu sehingga akan banyak berinteraksi.

Penurunan suhu tentunya akan berakibat sebaliknya. Ketika suhu mencapai serta melampaui batas tertentu, maka akan terjadi denaturasi.

Definisi denaturasi adalah perubahan permanen yang menginaktivasi enzim. Saat terjadi denaturasi, ikatan kimia terputus dan enzim kehilangan bentuk spesifiknya.

pH atau ukuran kadar ion OH atau H pada lingkungan. Apabila pH lingkungan terlalu asam atau basa dapat menyebabkan denaturasi enzim.

Umumnya, pH optimun enzim adalah dalam pH netral (pH 7). Hal menarik dari enzim pencernaan adalah bekerja optimum pada pH 2.

  1. Inhibitor

Pengertian inhibitor adalah molekul yang berikatan secara selektif pada enzim dan menghambat aktivitas enzim. Enzim dapat berikatan dengan inhibitor secara reversibel ataupun ireversibel.

Ada dua macam inhibitor yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif. Inhibitor kompetitif memiliki bentuk seperti substrat normal dan bersaing dengan substrat normal tersebut untuk berikatan dengan situs aktif enzim.

Oleh karena itu, pengikatan inhibitor memblokade situs aktif terhadap substrat. Apabila inhibitor bersifat reversibel dapat diatasi dengan menambahkan konsentrasi substrat.

Inhibitor kompetitif mengikat bagian enzim yang lain selain situs aktif (active site). Pengikatan inhibitor ini dapat mengubah bentuk situs aktif enzim sehingga tidak dapat mengikat substrat.

Demikian pembahasan dari kami tentang Mekanisme Kerja dari Enzim : Fungsi, Struktur dan Sifat Semoga bermanfaat jangan lupa di share sobat WebChecKer.Me